Thimet Oligopeptidase
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1. Estudo cinético da oligopeptidase A (OpdA) de Escherichia coli e determinação da importância do resíduo Tyr607 para sua atividade catalítica. / Kinetic study of oligopeptidase A (OPDA) from Escherichia coli and determination of the importance of residue Tyr607 to its catalytic activity.
Oligopeptidase A (OpdA) é uma peptidase bacteriana membro da subfamília M3A que apresenta propriedades catalíticas e estruturais semelhantes às das peptidases de mamífero thimet-oligopeptidase (TOP) e neurolisina (NEL). As três enzimas apresentam quatro resíduos de tirosina conservados presentes na alça flexível que se encontra próxima ao centro at
IBICT - Instituto Brasileiro de Informação em Ciência e Tecnologia. Publicado em: 31/03/2010
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2. Expressão da Endopeptidase 24.15 nos órgãos linfóides / Ep24.15 distribution in lymphoid tissue
EP24.15 (endopeptidase 24.15, EC.3.4.24.15) também conhceida por thimet-oligopeptidase é uma metaloendopeptidase que está envolvida no metabolismo de neuropeptídeos, bem como na apresentação de antígenos via MHC-I e mais recentemente como um importante regulador das interações proteína/proteína. O objetivo do presente trabalho é verificar a distr
Publicado em: 2010
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3. Identificação de atividade metalo-oligopeptidásica Thimet-like em Paracoccidioides brasiliensis: um novo fator de patogenicidade fúngica? / Identification of a metalo-oligopeptidasic TOP-like activity in Paracoccidioides brasiliensis: a novel factor of fungal patogenicity?
Paracoccidioides brasiliensis (Pb), é uma micose sistêmica grave com formas aguda e crônica. As proteases ou peptidases são enzimas proteolíticas que ocorrem em todos os organismos e correspondem a 1-5% de seus conteúdos genéticos. Estas enzimas estão envolvidas em processos biológicos essenciais, como a coagulação sanguínea, morte celular e dife
Publicado em: 2010
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4. Análise molecular da secreção não convencional da endo-oligopeptidase EC3.4.24.15 (EP24.15) / Molecular analysis of the unconventional endo-oligopeptidase EC3.4.24.15 (EP24.15) secretion.
Thimet oligopeptidase (EC3.4.24.15; EP24.15) was originally described as a neuropeptide-metabolising enzyme that lacks a typical signal-peptide sequence for entry into the secretory pathway and is secreted by cells via an unconventional and unknown mechanism. Here, we identify a novel calcium-dependent interaction between EP24.15 and calmodulin I (CaM) that
Publicado em: 2009
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5. Characterization of PepB, a group B streptococcal oligopeptidase.
Group B streptococci were recently reported to possess a cell-associated collagenase. Although the enzyme hydrolyzed the synthetic collagen-like substrate N-(3-[2-furyl]acryloyl)-Leu-Gly-Pro-Ala, we found that neither the highly purified enzyme nor crude group B streptococcal cell lysate solubilized a film of reconstituted rat tail collagen, an activity rega
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6. Analysis of Intracellular Substrates and Products of Thimet Oligopeptidase in Human Embryonic Kidney 293 Cells*S⃞
Thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15; EP24.15) is an intracellular enzyme that has been proposed to metabolize peptides within cells, thereby affecting antigen presentation and G protein-coupled receptor signal transduction. However, only a small number of intracellular substrates of EP24.15 have been reported previously. Here we have identified over 100
American Society for Biochemistry and Molecular Biology.
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7. Comparison of Proteolytic Activities Produced by Entomopathogenic Photorhabdus Bacteria: Strain- and Phase-Dependent Heterogeneity in Composition and Activity of Four Enzymes
Twenty strains (including eight phase variant pairs) of nematode-symbiotic and insect-pathogenic Photorhabdus bacteria were examined for the production of proteolytic enzymes by using a combination of several methods, including gelatin liquefaction, zymography coupled to native and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, and activity measu
American Society for Microbiology.