Purificação e caracterização bioquímica de lipase extracelular produzida por uma nova linhagem de Rhizopus sp.
AUTOR(ES)
Koblitz, Maria Gabriela Bello, Pastore, Gláucia Maria
FONTE
Ciência e Agrotecnologia
DATA DE PUBLICAÇÃO
2006-06
RESUMO
O presente trabalho teve por objetivo purificar e caracterizar a fração lipolítica secretada por uma linhagem de Rhizopus sp. Apenas 3 etapas de purificação foram necessárias para alcançar homogeneidade em eletroforese de proteína desnaturada. Uma única banda com massa molecular de 37,5 KDa e atividade específica de 1446U/mg foi obtida. A fração purificada apresentou 2 isoformas de lipase, ambas com temperatura ótima de atividade igual a 50ºC, mantiveram-se estáveis entre valores de pH entre 6,5 e 7,5 e a temperaturas inferiores a 50ºC e mantiveram sua atividade na presença de hexano. A fração lipolítica foi inativada por Hg+ e por n-bromosuccinimida e ativada por Na+.
ASSUNTO(S)
lipase rhizopus sp. purificação caracterização bioquímica
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