A especrtoscopia de impedÃncia eletroquÃmica aplicada ao estudo da interface platina/lectina

AUTOR(ES)

Roseli Rudnick Ueta

DATA DE PUBLICAÇÃO

2002

RESUMO

O objetivo deste trabalho foi estudar a interface platina/lectina utilizando mÃtodos impedimÃtricos. Lectinas pertencem a um grupo de proteÃnas com especificidade a carboidratos, caracterÃstica que ampliou o foco da tese tambÃm para a interaÃÃo da proteÃna e o carboidrato. Neste trabalho foi verificado que as lectinas, concanavalina A e lentil, adsorvem espontaneamente sobre a platina e esse processo à fortemente afetado pela presenÃa de Ãxido. Essa forte adsorÃÃo, ocasionada pela modificaÃÃo da superfÃcie com um filme de Ãxido, foi constatada na voltametria cÃclica pelo bloqueio da superfÃcie que praticamente suprimiu os picos de Ãxido-reduÃÃo do ferri-ferrocianeto de potÃssio. Na espectroscopia de impedÃncia houve um aumento de pelo menos 10 vezes na componente resistiva do sistema. A adsorÃÃo da proteÃna foi explicada por um modelo que prevà uma camada contÃnua, porÃm, permeÃvel. Nesse modelo o parÃmetro definido como resistÃncia da proteÃna informa a quantidade de proteÃna adsorvida. Os resultados mostraram que em uma superfÃcie sem Ãxido a adsorÃÃo està associada à formaÃÃo de uma monocamada e sobre uma superfÃcie modificada com Ãxido a adsorÃÃo foi associada à formaÃÃo de multicamadas de proteÃna. O valor encontrado para uma monocamada de concanavalina A foi de 28 à e para a lentil de 20 Ã, nÃo se observando uma diferenÃa significativa entre as forma ativada e desativada das mesmas. Na formaÃÃo de multicamadas, o valor da espessura para a forma ativada da concanavalina A à de 108 à e para desativada de 277 Ã, para a lentil foram respectivamente de 84 à e 239 Ã. Neste caso, a diferenÃa obtida entre a forma ativada e desativada foi atribuÃda à presenÃa dos sais de ativaÃÃo, cÃlcio e manganÃs, que proporcionam uma estrutura mais compacta à proteÃna ativada. O parÃmetro associado à capacitÃncia da proteÃna pÃde ser relacionado à conformaÃÃo da mesma, os resultados mostraram que sobre uma superfÃcie com Ãxido a proteÃna adsorve em uma conformaÃÃo mais compacta. A sensibilidade da concanavalina A, adsorvida sobre uma superfÃcie com Ãxido, foi verificada frente à glicose, glicogÃnio e galactose e observou-se que esta à mais sensÃvel a glicose, aÃÃcar para o qual à especÃfica e menos sensÃvel a galactose, aÃÃcar para o qual nÃo à especÃfica. Esse resultado mostra que a proteÃna retÃm sua especificidade e seletividade mesmo quando adsorvida. Para a lentil, apenas foi verificada a sensibilidade frente ao glicogÃnio e que relativamente a con A apresentou uma sensibilidade menor

ASSUNTO(S)

platina/lectina quimica impedÃncia eletroquÃmica espectroscopia

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